背景：真核细胞释放因子3（erf3，gspt）是一个进化保守的Ⅱ类释放因子，是与erf1协同多肽翻译终止（1）的gtpase超家族成员。同源基因编码一对erf3蛋白（erf3 a/gspt1，erf3b/gspt2），它们共享一个保守的羧基末端gtpase/erf1结合域和一个非保守的氨基末端pabp1结合位点（2）。erf3羧基末端区域通过结合和激活erf1释放因子（1）参与翻译终止。erf3的氨基末端区域不需要进行erf1的结合和激活，但参与了对mRNA稳定性的控制（3，4）。

erf3蛋白的表达存在差异，erf3a普遍表达并依赖于增殖，而erf3b的表达更局限于脑组织（2,5,6）。研究表明，在DNA损伤诱导的凋亡过程中，erf3经历了caspase介导的与减少蛋白合成相关的分裂和降解（7）。其他研究表明，erf3a氨基末端的多甘氨酸扩张与乳腺癌和胃癌的易感性增加有关（8,9）。氨基酸末端erf3a的多甘氨酸扩增可能影响erf3a进行半胱天冬酶介导分裂的能力（9）。

 

特异性/敏感性：erf3抗体识别总erf3蛋白的内源性水平。这种抗体识别erf3a和erf3b蛋白。

来源/纯化：多克隆抗体是通过用一种合成肽免疫动物产生的，这种合成肽与人体erf3a蛋白3亚型pro180周围的残基相对应。抗体用蛋白A和肽亲和色谱法纯化。